导语

  

内容提要

  

    本教材参考国内外原版、权威、最新的生物化学教材，根据当前生物化学在生物学科发展大融合中的作用和特点，结合国内本科生的生物化学教学实际和硕士研究生的生物化学基础水平，正确处理了各种关系、有针对性地精选教学内容。正确处理了生物化学经典知识与生物化学现代成果、高级生物化学与基础生物化学、高级生物化学与分子生物学及分子遗传学、生物化学理论和生物化学研究技能等的关系。从国内外权威同类教材精选教学内容，形成了较为完整系统、重点突出的内容体系；在本科生基础生物化学基础上以“补缺”、“提升”、“纳新”、“系统”等突出了《高级生物化学》课程应有的特点。
    本教材适宜于普通高校研究生高级生物化学课程教学选用，也适宜于相关本科生提高生物化学知识之用。可供相关任课教师参考，任课教师可根据具体情况适当增设一个新的模块，如“机动专题”模块，以补充生物化学日益发展所产生的新的知识。

第1章  蛋白质的三维结构
  1.1  蛋白质结构概述
    1.1.1  弱相互作用是稳定蛋白质构象的主要作用力
    1.1.2  肽键是刚性的平面
  1.2  蛋白质的二级结构
    1.2.1  a-螺旋是一种常见的蛋白质二级结构
    1.2.2  氨基酸序列影响a-螺旋的稳定性
    1.2.3  β-构象使多肽链折叠成片层结构
    1.2.4  β-转角在蛋白质中普遍存在
    1.2.5  常见二级结构都有典型的键角和氨基酸组分
  1.3  蛋白质的三级和四级结构
    1.3.1  纤维蛋白适合于结构性功能
    1.3.2  球蛋白结构的多样性反映了其功能的多样性
    1.3.3  肌红蛋白为球蛋白结构的复杂性提供了早期线索
    1.3.4  球蛋白呈现出多种多样的三级结构
    1.3.5  多种球蛋白的分析揭示出了其共同的结构模式
    1.3.6  蛋白质模体是蛋白质结构分类的基础
    1.3.7  蛋白质的四级结构有简单的二聚体，也有大的复合体
    1.3.8  蛋白质的大小有限制
  1.4  蛋白质变性和折叠
    1.4.1  蛋白质结构的丧失导致其功能的丧失
    1.4.2  氨基酸序列决定蛋白质的三级结构
    1.4.3  多肽链的迅速折叠是一个渐进的过程
    1.4.4  某些蛋白质的折叠需要协助
  本章小结
  习题精选
  习题精解
第2章  蛋白质的功能
  2.1  与配体可逆结合的蛋白质——氧合蛋白
    2.1.1  氧可与血红素辅基结合
    2.1.2  肌红蛋白只有一个氧结合位点
    2.1.3  血液由血红蛋白运输氧
    2.1.4  血红蛋白各亚基在结构上与肌红蛋白相似
    2.1.5  血红蛋白与氧结合后发生结构变化
    2.1.6  血红蛋白与氧协同结合
    2.1.7  表明协同结合机制的两种模型
    2.1.8  血红蛋白也可以运输H和CO2
    2.1.9  血红蛋白与氧的结合受到2,3-二磷酸甘油酸的调控
    2.1.10  镰刀型细胞贫血症是血红蛋白的一种分子病
  2.2  蛋白质与配体间的互补作用：免疫系统和免疫球蛋白
    2.2.1  免疫应答有一系列特化的细胞和蛋白质
    2.2.2  “自己”和“非己”是通过细胞表面的肽展示区分的
    2.2.3  细胞表面的分子互作引发免疫应答
    2.2.4  抗体有两个相同的抗原结合位点
    2.2.5  抗体与抗原的结合紧密而特异
    2.2.6  抗体与抗原的相互作用是许多重要分析程序的基础
  2.3  由化学能调节的蛋白质互作——肌球蛋白和分子马达
    2.3.1  肌肉的主要蛋白质是肌球蛋白和肌动蛋白
    2.3.2  额外的蛋白把细丝和粗丝组织成有序的结构
    2.3.3  肌球蛋白粗丝沿着肌动蛋白细丝滑动
  本章小结
  习题精选
  习题精解
第3章  蛋白质寻靶
  3.1  附着在内质网上的核糖体形成分泌蛋白和膜蛋白
    3.1.1  信号序列是蛋白质经内质网膜转运的标记
    3.1.2  胞浆蛋白通过在其氨基末端加信号序列可被引导到内质网
    3.1.3  信号识别颗粒(SRP)检测信号序列并使核糖体附着在内质网(ER)膜上……59
    3.1.4  GTP-GDP循环使信号序列从SRP上释放，SRP与其受体分离
    3.1.5  信号肽打开蛋白质转运通道
    3.1.6  转运是通过信号序列和终止-转移序列引导的
    3.1.7  ATP驱动的热休克蛋白作为分子伴侣结合新生蛋白并帮助其折叠… …61
  3.2  糖蛋白从内质网上的多萜醇(Dolichol)供体上获得核心糖结构
    3.2.1  葡萄糖的缺乏是糖蛋白已完全折叠正准备转运到高尔基体的信号
    3.2.2  转运囊泡携带蛋白质从内质网到高尔基体进一步发生糖基化和分选……64
    3.2.3  转运囊泡出芽和融合的过程中保留了膜的不对称性
    3.2.4  小的GTP结合蛋白、有被蛋白(Coat protein)、SNAPs和 SNAREs在囊泡转运
  中起重要作用
    3.2.5  C-末端有KDEL序列的蛋白质重新回到内质网
    3.2.66  -磷酸甘露糖将溶酶体酶寻靶到其目的地
  3.3  细菌也用信号序列进行蛋白质寻靶
  3.4  大多数线粒体蛋白在胞浆中合成并转运到该细胞器
  3.5  叶绿体也通过前导序列输入并分选其大多数蛋白质
  3.6  胞浆蛋白通过羧基末端的SKF序列寻靶到过氧化物酶体
  3.7  核定位信号(NLS)能使蛋白质迅速通过核孔进入细胞核
  3.8  许多膜结合蛋白含有共价结合的脂酰基或异戊二烯基单位
  3.9  糖基化磷脂酰肌醇单位作为许多细胞表面蛋白的膜锚
  3.10  特异蛋白通过受体介导的内吞作用进入细胞
    3.10.1  网格蛋白通过在有被小窝周围形成多面网格而参与内吞作用
    3.10.2  内吞蛋白和受体在酸性内体中分选
    3.10.3  许多膜包被的病毒通过受体介导的内吞作用进入细胞
    3.10.4  白喉毒素和霍乱毒素通过与细胞表面的受体结合而进入靶细胞
  3.11  泛素是蛋白质降解的标签
  本章小结
  习题精选
  习题精解
第4章  蛋白质研究技术
  4.1  蛋白质的分离纯化
    4.1.1  蛋白质可通过凝胶电泳来分离和显示
    4.1.2  蛋白质可根据其形状、溶解度、电荷以及亲和性来纯化
    4.1.3  超速离心法可用于分离生物分子并确定其相对分子质量
    4.1.4  蛋白质的相对分子质量可以用电子喷雾质谱法来精确测定
  4.2  蛋白质的测序
    4.2.1  氨基酸序列可以用自动Edman降解法确定
    4.2.2  蛋白质可以被特异地切成小肽段以便于分析
……
第5章  基因与染色体
第6章  基因研究技术
第7章  生物膜与跨膜转运
第8章  生物信号转导
第9章  基因表达的调控
第10章  代谢调节策略
主要参考文献
专论经典生物化学人与事